Окисление ацетата дает много энергии

Значение ферментов

Использование ферментов в медицине сводится к выпуску новых лекарственных средств, в составе которых вещества уже находятся в нужных количествах. Ученые еще не нашли способ стимулирования синтеза недостающих энзимов в организме, однако сегодня широко распространены препараты, которые могут на время восполнить их недостаток.

Различные ферменты в клетке катализируют большое количество реакций, связанных с поддержанием жизнедеятельности. Одними из таких энизмов являются представители группы нуклеаз: эндонуклеазы и экзонуклеазы. Их работа заключается в поддержании постоянного уровня нуклеиновых кислот в клетке, удалении поврежденных ДНК и РНК.

Не стоит забывать о таком явлении, как свертывание крови. Являясь эффективной мерой защиты, данный процесс находится под контролем ряда ферментов. Главным из них является тромбин, который переводит неактивный белок фибриноген в активный фибрин. Его нити создают своеобразную сеть, которая закупоривает место повреждения сосуда, тем самым препятствуя излишней кровопотере.

Ферменты используются в виноделии, пивоварении, получении многих кисломолочных продуктов. Для получения спирта из глюкозы могут использоваться дрожжи, однако для удачного протекания этого процесса достаточно и экстракта из них.

Номенклатура и классификация ферментов

Название фермента
формируется из следующих частей:

1.название
субстрата с которым он взаимодействует

2.характер
катализируемой реакции

3.наименование
класса ферментов (но это необязательно)

4.суффикс
-аза-

пируват — декарбоксил — аза,сукцинат — дегидроген — аза

Посколькууже известно порядка 3 тыс. ферментов их необходимо классифицировать. В
настоящее время принята международная классификация ферментов, в основу которой
положен тип катализируемой реакции. Выделяют 6 классов, которые в свою очередь
делятся на ряд подклассов (в данной книге представлены только выборочно):

1.Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные
реакции. Делятся на 17 подклассов. Все ферменты содержат небелковую часть в
виде гема или производных витаминов В₂, В₅. Субстрат,
подвергающийся окислению выступает как донор водорода.

1.1.Дегидрогеназы отщепляют от одного субстрата
водород и переносят на другие субстраты. Коферменты НАД, НАДФ, ФАД, ФМН. Они
акцептируют на себе отщепленный ферментом водород превращаясь при этом в
восстановленную форму (НАДН, НАДФН, ФАДН) и переносят к другому
фермент-субстратному комплексу, где его и отдают.

1.2.Оксидазы — катализирует перенос водорода на
кислород с образованием воды или Н₂О₂. Ф. Цитохромокисдаза
дыхательной цепи.

RH + NAD H + O₂ = ROH + NAD + H₂O

1.3.Монооксидазы — цитохром
Р450. По своему строению одновременно гемо- и флавопротеид. Он
гидроксилирует липофильные ксенобиотики (по вышеописанному механизму).

1.4.Пероксидазы и каталазы —
катализируют разложение перекисиводорода, которая образуется в ходе метаболических реакций.

1.5.Оксигеназы — катализируют реакции
присоединения кислорода к субстрату.

2.Трансферазы — катализируют перенос различных радикалов от молекулы донора к
молекуле акцептору.

Аа + Е + В = Еа + А + В = Е + Ва + А

2.1.Метилтрансферазы (СН₃-).

2.2.Карбоксил- и карбамоилтрансферазы.

2.2.Ацилтрансферазы – Кофермент А (перенос
ацильной группы -R-С=О).

Пример: синтез
нейромедиатора ацетилхолина (см.главу
«Обмен белков»).

2.3.Гексозилтрансферазы- катализируют перенос гликозильных остатков.

Пример: отщепление молекулы глюкозы от гликогена под действием фосфорилазы.

2.4.Аминотрансферазы — перенос аминогрупп

R1- CO — R2 + R1 — CH-NH₃ — R2 = R1 — CH-NH₃ — R2 + R1- CO — R2

Играют важную роль в превращении
АК. Общим коферментом являнтся пиридоксальфосфат.

Пример: аланинаминотрансфераза
(АлАТ): пируват + глутамат = аланин + альфа-кетоглутарат (см.главу «Обмен белков»).

2.5.Фосфотрансфереза (киназа) — катализируют
перенос остатка фосфорной кислоты. В большинстве случает донором фосфата
является АТФ. В процессе расщепления глюкозы в основном принимают участие
ферменты этого класса.

Пример: Гексо (глюко)киназа.

3.Гидролазы — катализируют реакции
гидролиза, т.е. расщепление веществ с присоединением по месту разрыва связи
воды. К этому классу относятся преимущественно пищеварительные ферменты, они
однокомпонентные (не содержат небелковой части)

R1-R2 +H₂O = R1H + R2OH

3.1.Эстеразы — расщепляют эфирные связи. Это большой
подкласс ферментов, катализирующих гидролиз тиоловых эфиров, фосфоэфиров.
Пример: липаза.

3.2.Гликозидазы
— расщепляют гликозидные связи в молекулах поли- и олигосахаридов.

Пример: амилаза, сахараза, мальтаза.

3.3.Пептидазы
— катализируют гидролиз пептидных связей.

Пример:
карбоксипептидаза, химотрипсин, трипсин.

3.5.Амидазы
— расщепляют амидные связи (СО-NH₂).

Пример: аргиназа
(цикл мочевины).

4.Лиазы — катализируют реакции расщепления молекул без присоединения воды. Эти
ферменты имеют небелковую часть в виде тиаминпирофосфата (В₁) и
пиридоксальфосфата (В₆).

4.1.Лиазы
связи С-С. Их обычно называют декарбоксилазами.

Пример: пируватдекарбоксилаза.

4.2.Лиазы
связи (гидратазы-дегидратазы) С-О.

Примеренолаза.

4.3.Лиазы
связи С-N.

4.4.Лиазы
связи С-S.

5.Изомеразы — катализируют реакции изомеризации.

Пример: фосфопентозоизомераза, пентозофосфатизомераза(ферменты
неокислительной ветви пентозофосфатного пути).

6.Лигазы катализируют реакции синтеза более сложных веществ из простых. Такие
реакции идут с затратой энергии АТФ. К названию таких ферментов прибавляют
«синтетаза».

ЛИТЕРАТУРА К ГЛАВЕIV.3.

1. Бышевский А. Ш., Терсенов
О. А. Биохимия для врача // Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994, 384 с.;

2. Кнорре Д. Г., Мызина С.
Д. Биологическая химия. – М.: Высш. шк. 1998, 479 с.;

3. Филиппович Ю. Б., Егорова
Т. А., Севастьянова Г. А. Практикум по общей биохимии // М.: Просвящение, 1982,
311с.;

4. Ленинджер А. Биохимия. Молекулярные основы
структуры и функций клетки // М.: Мир, 1974, 956 с.;

5. Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии //
Ростов-на Дону: Феникс, 1999, 540 с.

Коферменты: специфика функциональности

Как удалось выяснить ученым, коферменты – это такие соединения, которым присущи два исключительно важных для поддержания жизнедеятельности организма функциональных участка. Эти элементы также известны в научном сообществе как реакционноспособные участки. С одной стороны, их задача – образование связи с апоферментами, одновременно с этим за счет такого участка формируется связь с субстратом. Коферменты – это огромное разнообразие органических соединений, имеющих относительно сходные функции. Для большинства обнаруженных веществ свойственно наличие сопряженных пи-связей, гетероатомов. Зачастую коферменты – это такие соединения, в которые входят витамины (в качестве элемента молекулы).

В зависимости от специфики взаимодействия с апоферментами принято говорить о простетических, растворимых ферментах. Рассматривая характерные примеры коферментов, можно, к примеру, вспомнить о рибофлавине. Это – классический пример категории растворимых соединений. Кофермент может стать частью ферментной молекулы в ходе течения химической реакции, при этом претерпевает преобразования, по итогам которых получает свободу. Та форма, в которой коэнзим (кофермент) стал частью химического взаимодействия, регенерируется в независимой реакции (она протекает второй). Субстрат также принимает участие во всех стадиях реакции, на основании чего некоторые ученые предлагают считать растворимые коферменты субстратами. Другая часть научного сообщества конфликтует с ними, аргументируя это следующим фактом: субстрат в этой реакции вступает в реакцию только при наличии определенного фермента, а растворимый кофермент способен на взаимодействие с многочисленными ферментами своего класса. На примерах все это можно наблюдать, если подробно рассмотреть химические особенности цепочки взаимодействий, характерных для кофермента витамина В2 рибофлавина.

Физиологические функции[править | править код]

Физиологически активные формы рибофлавина, флавинмононуклеотид и флавинадениндинуклеотид, служат коферментами множества важнейших дыхательных флавопротеидов, часть которых содержит металлы (например, ксантиноксидаза). Симптомы дефицита. Проявлениям спонтанного или индуцированного авитаминоза В2 посвящен обзор McCormick (1989). Обычно вначале возникают боль в горле и заеды. Затем развиваются глоссит, хейлоз (гиперемия и шелушение губ), себорейный дерматит лица, воспаление кожи туловища и конечностей, а далее — анемия и нейропатия. В некоторых случаях основными проявлениями служат васкуляризация роговицы и образование катаракты.

Для авитаминоза В2 характерна нормоцитарная нормохромная анемия с ретикулоцитопенией. Число лейкоцитов и тромбоцитов обычно не меняется. Введение рибофлавина в таких случаях приводит к ретикулоцитозу и нормализации уровня гемоглобина. Анемия при авитаминозе В2 может быть отчасти связана с нарушением обмена фолиевой кислоты.

Трудность диагностики авитаминоза В2 заключается в том, что некоторые его проявления (такие, как глоссит и дерматит) часто наблюдаются и при других патологических состояниях, в том числе при других авитаминозах. Изолированный авитаминоз В2 встречается редко. Исследования питания показывают, что у детей в городах и у госпитализированных больных авитаминоз В2 наблюдается часто, но он почти всегда сопровождается другими авитаминозами. Аналогичные данные получены при обследовании страдающих алкоголизмом городских жителей из малообеспеченных групп населения. Биохимические признаки авитаминоза В2 отмечаются и у новорожденных с гипербилирубинемией, которых лечат ультрафиолетовым облучением. Риск авитаминоза В2 особенно высок у детей при естественном вскармливании, поскольку содержание рибофлавина в женском молоке относительно мало. Об обеспеченности организма рибофлавином судят, сопоставляя данные о питании с клиническими и лабораторными показателями. Биохимические исследования включают определение экскреции рибофлавина с мочой (экскреция менее 50 мкг/сут указывает на авитаминоз). Концентрация флавинов в крови не имеет диагностического значения, но активность глутатионредуктазы в эритроцитах коррелирует с обеспеченностью организма рибофлавином (Prentice and Bates, 1981).

Распределение ферментов в организме

Ферменты, участвующие в синтезе белков, нуклеиновых
кислот и ферменты энергетического обмена присутствуют во всех клетках
организма. Но клетки, которые выполняют специальные функции содержат и
специальные ферменты. Так клетки островков Лангерганса в поджелудочной железе
содержат ферменты, катализирующие синтез гормонов инсулина и глюкагона.
Ферменты, свойственные только клеткам определенных органов называют
органоспецифическими: аргиназа и урокиназа —
печень, кислая фосфатаза
— простата. По изменению концентрации таких ферментов в крови судят о наличии
патологий в данных органах.

В клетке отдельные ферменты распределены по всей
цитоплазме, другие встроены в мембраны митохондрий и эндоплазматического
ретикулума, такие ферменты образуют компартменты, в которых происходят
определенные, тесно связанные между собой этапы метаболизма.

Многие ферменты образуются в клетках и секретируются
в анатомические полости в неактивном состоянии — это проферменты. Часто в виде
проферментов образуются протеолитические ферменты (расщепляющие белки). Затем
под воздействием рН или других ферментов и субстратов происходит их химическая
модификация и активный центр становится доступным для субстратов.

Существуют также изоферменты — ферменты,
отличающиеся по молекулярной структуре, но выполняющие одинаковую функцию.

Структурно-функциональная организация ферментов

В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:

1. Активный центр – комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи. В активном центре выделяют два участка:

• якорный (контактный, связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,
• каталитический – непосредственно отвечает за осуществление реакции.

Схема строения ферментов

У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.

У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора.

Схема формирования сложного фермента

2. Аллостерический центр (allos – чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы, называемой активатором или ингибитором (или эффектором, модулятором, регулятором), вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции.

Аллостерические ферменты являются полимерными белками,  активный и регуляторный центры находятся в разных субъединицах.

Схема строения аллостерического фермента

В качестве такого регулятора может выступать продукт данной или одной из последующих реакций, субстрат реакции или иное вещество (см «»).

Коферменты в спортивной фармакологии

При интенсивных физических нагрузках расходуется большое количество энергии, ее запас в организме истощается, а многие витамины и питательные вещества потребляются гораздо быстрее, чем вырабатываются. Спортсмены испытывают физическую слабость, нервное истощение, нехватку сил. Для того чтобы помочь избежать многих симптомов были разработаны специальные препараты с коферментами в составе. Их спектр действия очень широк, назначаются они не только спортсменам, но и людям с достаточно серьезными заболеваниями.

Кокарбоксилаза

Кофермент, который образуется только из поступающего в организм тиамина. У спортсменов он служит средством профилактики перенапряжения миокарда, расстройств нервной системы. Препарат назначается при радикулитах, невритах, а также острой печеночной недостаточности. Вводится внутривенно, разовая доза не должна быть менее 100 мг.

Кобамамид

Заменяет по действию функционал витамина B12, является анаболиком. Помогает спортсменам нарастить мышечную массу, увеличивает выносливость, способствует быстрому восстановлению после занятий. Выпускается в форме таблеток и растворов для внутривенного введения, суточная норма составляет 3 таблетки или 1000 мкг. Длительность курса – не более 20 дней.

Оксикобаламин

По своему действию схож с витамином B12, но намного дольше держится в крови и гораздо оперативнее преобразуется в коферментную формулу благодаря прочному соединению с плазменными белками.

Пиридоксальфосфат

Для препарата характерны все свойства витамина B6. От него он отличается быстрым терапевтическим эффектом, назначается к приему даже при нарушении фосфорилирования пиридоксина. Принимается три раза в день, суточная доза составляет не более 0,06 гр, а курс – не дольше месяца.

Пиридитол

Активизирует метаболические процессы центральной нервной системы, повышает проходимость глюкозы, препятствует избыточному образованию молочной кислоты, повышает защитные свойства тканей, в том числе устойчивость к гипоксии, которая возникает во время интенсивных спортивных тренировок. Принимают препарат три раза в день по 0,1 гр. после завтрака в течение месяца

Пантогам

Является гомологом пантотеновой кислоты, ускоряет обменные процессы, снижает проявление болевых реакций, повышает устойчивость клеток к гипоксии. Действие препарата направлено на активацию работы головного мозга, повышение выносливости, показан к применению при черепно-мозговых травмах различного типа. Таблетки принимаются в течение месяца по 0,5 гр не чаще трех раз в день.

Карнитин

Выпускается в форме препарата для инъекций, действие которых направлено на активацию жирового обмена, ускорение регенерации клеток. Оказывает анаболическое, антигипоксическое и антитиреоидное действие. Является синтетическим заменителем витамина B6. Эффективен в виде внутривенной капельницы.

Флавинат

Образуется в организме из рибофлавина, активно участвует в углеводном, липидном и аминокислотном обмене. Выпускается в виде раствора для внутримышечных инъекций, так как его усвоение в желудке неэффективно при нарушении всасывания рибофлавина.

Липоевая кислота

Нормализует углеводный обмен. Повышает скорость окисления углеводов и жирных кислот, что способствует повышению энергетического запаса.

Автор Мария Ладыгина

Научный консультант проекта.
Физиолог (биологический факультет СПБГУ, бакалавриат).
Биохимик (биологический факультет СПБГУ, магистратура).
Инструктор по хатха-йоге (Институт управления развитием человеческих ресурсов, проект GENERATION YOGA). Научный сотрудник (2013-2015 НИИ акушерства, гинекологии и репродуктологии им. Отта, работа с маркерами женского бесплодия, анализ биологических образцов; 2015-2017 НИИ особо чистых биопрепаратов, разработка лекарственных средств) Автор и научный консультант сайтов по тематике ЗОЖ и науке (в области продления жизни) C 2019 года научный консультант проекта Cross.Expert.

Коэнзим Q10

Жиры могут растворять Q10, за счет чего коэнзим получает возможность двигаться внутри клеточной мембраны. Это накладывает на соединение особенно важные функции обеспечения переноса электронов в процессах генерации энергии. Q10 – это такое подвижное звено, через которое ферменты химической цепочки связываются друг с другом. Если предполагается соединение в цепь пары электронов, сперва они должны взаимодействовать с коферментом Q10.

Молекулы Q10 находятся в непрекращающемся движении внутри клетки – от фермента к ферменту. Это позволяет переносить электроны между ферментами. В некоторой степени клетку можно сравнить с крошечным мотором. Для переработки органического материала, из которого извлекается энергия, необходим коэнзим Q10, который сравним с запускающей деятельность обычного мотора искрой.

На клеточном уровне

Каждая клетка – это сложная структура, в составе которой присутствуют митохондрии (внутриклеточные структуры). Именно митохондрии – наиболее активная клеточная часть, так как они ответственны за продуцирование энергии. Внутри митохондрии – сформированные из электронов цепи для выработки энергии. Процесс подразумевает многочисленные последовательные химические реакции, по итогам которых продуцируются молекулы аденозинфосфатов.

Составленные из электронов цепочки внутри митохондрий довольно активно взаимодействуют с витаминами группы С, В, Е

Особенное внимание ученых привлекает коэнзим Q10. Это соединение не имеет себе аналогов и заменителей, его недостаточность в организме провоцирует серьёзные проблемы метаболизма

Без этого коэнзима клетка не может продуцировать энергию, а значит, умирает.